Methods in Protein Structure and Stability Analysis pdf epub mobi txt 電子書 下載2026

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出版者:

作者:Uversky, Vladimir N. (EDT)/ Permyakov, Eugene A. (EDT)

出品人:

頁數:404

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價格:0.00 元

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isbn號碼:9781600217043

叢書系列:

圖書標籤:

• 蛋白質結構
• 蛋白質穩定性
• 蛋白質分析
• 生物物理化學
• 分子生物學
• 蛋白質工程
• 結構生物學
• 蛋白質摺疊
• 生物化學
• 實驗方法

好的，這是一份針對一本名為《Methods in Protein Structure and Stability Analysis》的圖書的詳細簡介，其內容聚焦於其他蛋白質研究領域，避開瞭結構與穩定性分析的具體方法論。 --- 蛋白質功能、調控與應用前沿探索 導言：超越靜態結構的動態生物學視野 蛋白質是生命活動的核心執行者，其功能的多樣性與復雜性遠超單純的物理結構所能概括。本書旨在為研究人員和高級學生提供一個廣闊的視角，深入探討蛋白質在活細胞環境中如何被精準調控、如何與其他分子實體相互作用以執行復雜生物學功能，以及如何在生物技術和藥物研發領域得到創新性應用。我們關注的是蛋白質的動態行為、信號轉導路徑中的作用機製，以及在疾病狀態下蛋白質功能失調的分子基礎，這些內容構成瞭對蛋白質生命周期理解不可或缺的補充維度。 第一部分：蛋白質的生物閤成與成熟 本部分重點關注蛋白質從基因到功能分子的整個旅程，特彆是其在細胞內被閤成、摺疊、修飾和運輸的過程。 第1章：轉錄後調控的精細控製 蛋白質的最終錶達水平並非僅由基因轉錄決定。本章深入剖析瞭mRNA的翻譯起始、延伸和終止的分子機製。我們將探討核糖體生物學的前沿發現，特彆是新型翻譯抑製因子和激活因子如何影響特定蛋白質的産量。此外，mRNA的編輯和降解通路——例如非編碼RNA（ncRNA）介導的調控——在維持蛋白質穩態中的關鍵作用也將被詳盡闡述。本章將側重於闡釋核糖體在復雜翻譯調控網絡中的角色，而非蛋白質的最終三維構象分析。 第2章：蛋白質的翻譯後修飾（PTMs）：功能的開關 翻譯後修飾是細胞信號轉導和功能切換的核心機製。本章將係統梳理主要的PTMs類型，包括磷酸化、泛素化、乙酰化、甲基化以及糖基化等。重點將放在識彆和鑒定這些修飾的功能後果，例如修飾如何影響蛋白質的亞細胞定位、與其他蛋白的結閤親和力、以及酶活性。我們探討瞭特定的激酶/磷酸酶級聯反應如何構建復雜的信號網絡，以及泛素化係統如何介導蛋白質的靶嚮降解或信號轉導。本章討論的是修飾本身對功能的影響，而非用於分析修飾狀態的結構解析技術。 第3章：蛋白質的質量控製與內質網相關降解（ERAD） 細胞內存在著嚴格的蛋白質質量控製係統，以確保隻有正確摺疊的蛋白纔能行使功能。本章聚焦於內質網（ER）的監測係統，包括伴侶蛋白網絡如何協助新閤成蛋白質的摺疊。詳細討論瞭當錯誤摺疊蛋白積纍時，ERAD途徑如何識彆、標記（通常通過泛素化）並遞送這些蛋白至蛋白酶體進行降解。本章的重點是質量控製的過程和調控，而非對錯誤摺疊蛋白進行結構穩定性測試。 第二部分：蛋白質的相互作用與信號傳導 理解蛋白質如何協同工作是闡明生命過程的基礎。本部分著重於蛋白質-蛋白質相互作用（PPIs）的生物學意義及其在信號網絡中的作用。 第4章：蛋白質相互作用組（Interactome）的解析與動態 蛋白質很少單獨行動。本章介紹瞭繪製細胞內蛋白質相互作用圖譜的技術策略，包括酵母雙雜交（Y2H）的改進、基於質譜的相互作用捕獲方法（如Co-IP/MS）的高級應用。更重要的是，我們將探討如何研究這些相互作用的時間動態性和空間特異性，例如，在特定細胞器內或在特定細胞周期階段發生的結閤事件。本章強調相互作用的係統生物學意義，而非通過結構方法驗證結閤界麵的精確幾何結構。 第5章：G蛋白偶聯受體（GPCRs）與跨膜信號轉導 GPCRs是最大的膜蛋白傢族，是藥物作用的主要靶點。本章深入解析瞭GPCRs如何感知細胞外信號，並通過激活下遊G蛋白傢族來啓動細胞內信號級聯。內容將涵蓋GPCRs的激活、脫敏和受體內化機製。重點在於信號的放大和信息流的傳遞，包括不同G蛋白亞基的效應器激活，以及如何利用化學遺傳學工具來解耦或重塑這些信號通路。 第6章：核受體與基因錶達的精確調控 核受體（如激素受體）作為轉錄因子，在代謝、發育和穩態中起核心作用。本章側重於這些受體如何感知配體（如激素或維生素D），如何易位至細胞核，並與染色質重塑復閤物和轉錄機器招募其他共激活因子或共抑製因子。分析的重點在於核受體在染色質環境中的功能性重塑，而非其配體結閤域的靜態晶體學結構。 第三部分：蛋白質病理學與生物技術應用 本部分將研究當蛋白質功能失衡時所導緻的疾病機製，以及如何利用對蛋白質功能機製的理解來開發新型的生物療法和診斷工具。 第7章：蛋白質錯誤摺疊與神經退行性疾病 蛋白質的錯誤積纍和聚集是多種疾病，尤其是神經退行性變性疾病（如阿爾茨海默病、帕金森病）的標誌。本章探討瞭具有聚集傾嚮的蛋白質（如澱粉樣蛋白前體、α-突觸核蛋白）如何在細胞內形成寡聚體和縴維，以及這些聚集體的毒性機製。我們將考察這些過程如何擾亂正常的細胞穩態，包括綫粒體功能障礙和自噬通路受損，聚焦於疾病的分子病理學而非單純的聚集體結構分析。 第8章：針對蛋白質-蛋白質相互作用的藥物開發策略 與靶嚮小分子結閤口袋的傳統藥物開發不同，PPIs的抑製劑開發麵臨獨特的挑戰。本章探討瞭基於肽段、模擬分子或小分子庫的方法來乾擾關鍵的病理PPIs。內容將涵蓋如何設計分子來模擬關鍵的結閤界麵，並評估這些功能性抑製劑在細胞模型中的效力。重點在於藥物設計如何針對動態的、通常缺乏明確口袋的相互作用錶麵來實現功能性阻斷。 第9章：蛋白質組學在疾病診斷與生物標誌物發現中的應用 蛋白質組學技術已成為理解復雜生物係統的強大工具。本章介紹高通量蛋白質組學技術（如TMT標記定量蛋白質組學、靶嚮SRM/PRM方法）如何應用於比較不同生理或病理狀態下的全蛋白質錶達譜和翻譯後修飾圖譜。我們討論如何從海量數據中篩選齣與疾病進展高度相關的生物標誌物，並用於早期診斷和治療監測，側重於定量和統計分析的實際應用。 --- 結語：整閤視角下的未來方嚮 本書涵蓋的知識體係強調瞭蛋白質的功能性、調控復雜性和係統性整閤。未來的蛋白質研究將越來越依賴於多組學數據的整閤分析，以及對蛋白質在活體和原位條件下動態行為的實時監測。本書為讀者提供瞭理解和開展這些前沿研究所需的功能性、調控性和應用性的理論基礎。

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